Ticket #284: 1a0m_atoms.cif

File 1a0m_atoms.cif, 26.2 KB (added by Greg Couch, 10 years ago)

1a0m with just atoms

Line 
1data_1A0M
2#
3loop_
4_atom_site.group_PDB
5_atom_site.id
6_atom_site.type_symbol
7_atom_site.label_atom_id
8_atom_site.label_alt_id
9_atom_site.label_comp_id
10_atom_site.label_asym_id
11_atom_site.label_entity_id
12_atom_site.label_seq_id
13_atom_site.pdbx_PDB_ins_code
14_atom_site.Cartn_x
15_atom_site.Cartn_y
16_atom_site.Cartn_z
17_atom_site.occupancy
18_atom_site.B_iso_or_equiv
19_atom_site.Cartn_x_esd
20_atom_site.Cartn_y_esd
21_atom_site.Cartn_z_esd
22_atom_site.occupancy_esd
23_atom_site.B_iso_or_equiv_esd
24_atom_site.pdbx_formal_charge
25_atom_site.auth_seq_id
26_atom_site.auth_comp_id
27_atom_site.auth_asym_id
28_atom_site.auth_atom_id
29_atom_site.pdbx_PDB_model_num
30ATOM 1 N N . GLY A 1 1 ? 15.491 7.050 17.165 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 1 GLY A N 1
31ATOM 2 C CA . GLY A 1 1 ? 14.946 7.550 15.888 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 1 GLY A CA 1
32ATOM 3 C C . GLY A 1 1 ? 16.011 7.604 14.814 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 1 GLY A C 1
33ATOM 4 O O . GLY A 1 1 ? 17.199 7.619 15.115 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 1 GLY A O 1
34ATOM 5 N N . CYS A 1 2 ? 15.573 7.664 13.560 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 2 CYS A N 1
35ATOM 6 C CA . CYS A 1 2 ? 16.451 7.725 12.392 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 2 CYS A CA 1
36ATOM 7 C C . CYS A 1 2 ? 17.632 8.685 12.512 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 2 CYS A C 1
37ATOM 8 O O . CYS A 1 2 ? 18.784 8.309 12.282 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 2 CYS A O 1
38ATOM 9 C CB . CYS A 1 2 ? 15.625 8.123 11.166 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 2 CYS A CB 1
39ATOM 10 S SG . CYS A 1 2 ? 16.605 8.617 9.709 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 2 CYS A SG 1
40ATOM 11 N N . CYS A 1 3 ? 17.350 9.917 12.903 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 3 CYS A N 1
41ATOM 12 C CA . CYS A 1 3 ? 18.395 10.922 12.972 1.00 7.33 ? ? ? ? ? ? 3 CYS A CA 1
42ATOM 13 C C . CYS A 1 3 ? 19.516 10.679 13.975 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 3 CYS A C 1
43ATOM 14 O O . CYS A 1 3 ? 20.563 11.324 13.891 1.00 7.90 ? ? ? ? ? ? 3 CYS A O 1
44ATOM 15 C CB . CYS A 1 3 ? 17.781 12.307 13.162 1.00 6.99 ? ? ? ? ? ? 3 CYS A CB 1
45ATOM 16 S SG . CYS A 1 3 ? 16.557 12.741 11.885 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 3 CYS A SG 1
46ATOM 17 N N . SER A 1 4 ? 19.306 9.770 14.923 1.00 6.76 ? ? ? ? ? ? 4 SER A N 1
47ATOM 18 C CA . SER A 1 4 ? 20.343 9.480 15.909 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 4 SER A CA 1
48ATOM 19 C C . SER A 1 4 ? 21.439 8.582 15.332 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 4 SER A C 1
49ATOM 20 O O . SER A 1 4 ? 22.515 8.453 15.920 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 4 SER A O 1
50ATOM 21 C CB A SER A 1 4 ? 19.727 8.798 17.132 0.50 7.83 ? ? ? ? ? ? 4 SER A CB 1
51ATOM 22 C CB B SER A 1 4 ? 19.734 8.854 17.167 0.50 10.09 ? ? ? ? ? ? 4 SER A CB 1
52ATOM 23 O OG A SER A 1 4 ? 18.735 9.612 17.726 0.50 5.30 ? ? ? ? ? ? 4 SER A OG 1
53ATOM 24 O OG B SER A 1 4 ? 19.092 7.628 16.880 0.50 14.05 ? ? ? ? ? ? 4 SER A OG 1
54ATOM 25 N N . ASP A 1 5 ? 21.158 7.966 14.185 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A N 1
55ATOM 26 C CA . ASP A 1 5 ? 22.091 7.072 13.504 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A CA 1
56ATOM 27 C C . ASP A 1 5 ? 22.718 7.829 12.338 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A C 1
57ATOM 28 O O . ASP A 1 5 ? 22.002 8.379 11.500 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A O 1
58ATOM 29 C CB . ASP A 1 5 ? 21.331 5.843 12.981 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A CB 1
59ATOM 30 C CG . ASP A 1 5 ? 22.219 4.897 12.195 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A CG 1
60ATOM 31 O OD1 . ASP A 1 5 ? 22.975 4.126 12.823 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A OD1 1
61ATOM 32 O OD2 . ASP A 1 5 ? 22.167 4.933 10.947 1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 5 ASP A OD2 1
62ATOM 33 N N . PRO A 1 6 ? 24.060 7.821 12.228 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A N 1
63ATOM 34 C CA . PRO A 1 6 ? 24.749 8.532 11.145 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CA 1
64ATOM 35 C C . PRO A 1 6 ? 24.277 8.210 9.729 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A C 1
65ATOM 36 O O . PRO A 1 6 ? 24.070 9.119 8.925 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A O 1
66ATOM 37 C CB . PRO A 1 6 ? 26.218 8.138 11.347 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CB 1
67ATOM 38 C CG . PRO A 1 6 ? 26.309 7.904 12.817 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CG 1
68ATOM 39 C CD . PRO A 1 6 ? 25.030 7.139 13.102 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 6 PRO A CD 1
69ATOM 40 N N . ARG A 1 7 ? 24.108 6.929 9.419 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 7 ARG A N 1
70ATOM 41 C CA . ARG A 1 7 ? 23.676 6.528 8.084 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 7 ARG A CA 1
71ATOM 42 C C . ARG A 1 7 ? 22.276 7.054 7.747 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 7 ARG A C 1
72ATOM 43 O O . ARG A 1 7 ? 22.071 7.674 6.698 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 7 ARG A O 1
73ATOM 44 C CB . ARG A 1 7 ? 23.725 5.008 7.943 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 7 ARG A CB 1
74ATOM 45 N N . CYS A 1 8 ? 21.326 6.846 8.652 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 8 CYS A N 1
75ATOM 46 C CA . CYS A 1 8 ? 19.960 7.306 8.421 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 8 CYS A CA 1
76ATOM 47 C C . CYS A 1 8 ? 19.905 8.830 8.372 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 8 CYS A C 1
77ATOM 48 O O . CYS A 1 8 ? 19.215 9.416 7.536 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 8 CYS A O 1
78ATOM 49 C CB . CYS A 1 8 ? 19.028 6.785 9.512 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 8 CYS A CB 1
79ATOM 50 S SG . CYS A 1 8 ? 17.281 6.837 8.999 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 8 CYS A SG 1
80ATOM 51 N N . ASN A 1 9 ? 20.665 9.463 9.259 1.00 7.27 ? ? ? ? ? ? 9 ASN A N 1
81ATOM 52 C CA . ASN A 1 9 ? 20.743 10.917 9.336 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 9 ASN A CA 1
82ATOM 53 C C . ASN A 1 9 ? 21.202 11.491 7.986 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 9 ASN A C 1
83ATOM 54 O O . ASN A 1 9 ? 20.573 12.399 7.436 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 9 ASN A O 1
84ATOM 55 C CB . ASN A 1 9 ? 21.728 11.303 10.453 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 9 ASN A CB 1
85ATOM 56 C CG . ASN A 1 9 ? 21.815 12.796 10.677 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 9 ASN A CG 1
86ATOM 57 O OD1 . ASN A 1 9 ? 22.199 13.544 9.786 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 9 ASN A OD1 1
87ATOM 58 N ND2 . ASN A 1 9 ? 21.495 13.232 11.887 1.00 7.24 ? ? ? ? ? ? 9 ASN A ND2 1
88ATOM 59 N N . MET A 1 10 ? 22.290 10.948 7.447 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 10 MET A N 1
89ATOM 60 C CA . MET A 1 10 ? 22.812 11.419 6.173 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CA 1
90ATOM 61 C C . MET A 1 10 ? 21.882 11.158 4.996 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 10 MET A C 1
91ATOM 62 O O . MET A 1 10 ? 21.917 11.889 4.010 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 10 MET A O 1
92ATOM 63 C CB . MET A 1 10 ? 24.193 10.826 5.905 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CB 1
93ATOM 64 C CG . MET A 1 10 ? 25.291 11.631 6.568 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CG 1
94ATOM 65 S SD . MET A 1 10 ? 26.941 11.095 6.126 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 10 MET A SD 1
95ATOM 66 C CE . MET A 1 10 ? 26.826 11.051 4.322 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 10 MET A CE 1
96ATOM 67 N N . ASN A 1 11 ? 21.054 10.122 5.106 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 11 ASN A N 1
97ATOM 68 C CA . ASN A 1 11 ? 20.103 9.792 4.050 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 11 ASN A CA 1
98ATOM 69 C C . ASN A 1 11 ? 18.877 10.690 4.133 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 11 ASN A C 1
99ATOM 70 O O . ASN A 1 11 ? 18.054 10.701 3.215 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 11 ASN A O 1
100ATOM 71 C CB . ASN A 1 11 ? 19.636 8.339 4.161 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 11 ASN A CB 1
101ATOM 72 C CG . ASN A 1 11 ? 20.675 7.341 3.675 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 11 ASN A CG 1
102ATOM 73 O OD1 . ASN A 1 11 ? 21.612 7.690 2.950 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 11 ASN A OD1 1
103ATOM 74 N ND2 . ASN A 1 11 ? 20.509 6.087 4.075 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 11 ASN A ND2 1
104ATOM 75 N N . ASN A 1 12 ? 18.742 11.427 5.235 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 12 ASN A N 1
105ATOM 76 C CA . ASN A 1 12 ? 17.589 12.310 5.435 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 12 ASN A CA 1
106ATOM 77 C C . ASN A 1 12 ? 18.025 13.692 5.893 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 12 ASN A C 1
107ATOM 78 O O . ASN A 1 12 ? 17.667 14.141 6.981 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 12 ASN A O 1
108ATOM 79 C CB . ASN A 1 12 ? 16.645 11.701 6.471 1.00 7.23 ? ? ? ? ? ? 12 ASN A CB 1
109ATOM 80 C CG . ASN A 1 12 ? 15.963 10.449 5.968 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 12 ASN A CG 1
110ATOM 81 O OD1 . ASN A 1 12 ? 14.901 10.517 5.352 1.00 7.20 ? ? ? ? ? ? 12 ASN A OD1 1
111ATOM 82 N ND2 . ASN A 1 12 ? 16.574 9.299 6.216 1.00 7.10 ? ? ? ? ? ? 12 ASN A ND2 1
112ATOM 83 N N . PRO A 1 13 ? 18.743 14.417 5.027 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 13 PRO A N 1
113ATOM 84 C CA . PRO A 1 13 ? 19.224 15.760 5.368 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 13 PRO A CA 1
114ATOM 85 C C . PRO A 1 13 ? 18.152 16.818 5.669 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 13 PRO A C 1
115ATOM 86 O O . PRO A 1 13 ? 18.346 17.669 6.532 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 13 PRO A O 1
116ATOM 87 C CB . PRO A 1 13 ? 20.069 16.133 4.148 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 13 PRO A CB 1
117ATOM 88 C CG . PRO A 1 13 ? 19.404 15.399 3.033 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 13 PRO A CG 1
118ATOM 89 C CD . PRO A 1 13 ? 19.125 14.052 3.651 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 13 PRO A CD 1
119ATOM 90 N N . ASP A 1 14 ? 17.019 16.761 4.978 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A N 1
120ATOM 91 C CA . ASP A 1 14 ? 15.976 17.765 5.196 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CA 1
121ATOM 92 C C . ASP A 1 14 ? 15.407 17.739 6.610 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A C 1
122ATOM 93 O O . ASP A 1 14 ? 15.258 18.780 7.246 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A O 1
123ATOM 94 C CB . ASP A 1 14 ? 14.819 17.591 4.201 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CB 1
124ATOM 95 C CG . ASP A 1 14 ? 15.249 17.721 2.752 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A CG 1
125ATOM 96 O OD1 . ASP A 1 14 ? 16.388 18.150 2.476 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A OD1 1
126ATOM 97 O OD2 . ASP A 1 14 ? 14.419 17.382 1.880 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 14 ASP A OD2 1
127ATOM 98 N N . TYR A 1 15 ? 15.096 16.543 7.095 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A N 1
128ATOM 99 C CA . TYR A 1 15 ? 14.507 16.378 8.416 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A CA 1
129ATOM 100 C C . TYR A 1 15 ? 15.533 16.347 9.553 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A C 1
130ATOM 101 O O . TYR A 1 15 ? 15.324 16.966 10.603 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A O 1
131ATOM 102 C CB . TYR A 1 15 ? 13.672 15.095 8.446 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A CB 1
132ATOM 103 C CG . TYR A 1 15 ? 12.691 15.001 9.595 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A CG 1
133ATOM 104 C CD1 . TYR A 1 15 ? 13.122 14.740 10.903 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A CD1 1
134ATOM 105 C CD2 . TYR A 1 15 ? 11.325 15.170 9.375 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A CD2 1
135ATOM 106 C CE1 . TYR A 1 15 ? 12.204 14.644 11.957 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A CE1 1
136ATOM 107 C CE2 . TYR A 1 15 ? 10.406 15.077 10.416 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A CE2 1
137ATOM 108 C CZ . TYR A 1 15 ? 10.849 14.818 11.703 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A CZ 1
138ATOM 109 O OH . TYR A 1 15 ? 9.932 14.738 12.723 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 15 TYR A OH 1
139ATOM 110 N N . CYS A 1 16 ? 16.622 15.611 9.358 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 16 CYS A N 1
140ATOM 111 C CA . CYS A 1 16 ? 17.632 15.484 10.400 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 16 CYS A CA 1
141ATOM 112 C C . CYS A 1 16 ? 18.472 16.742 10.602 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 16 CYS A C 1
142ATOM 113 O O . CYS A 1 16 ? 18.798 17.044 11.770 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 16 CYS A O 1
143ATOM 114 C CB . CYS A 1 16 ? 18.515 14.261 10.133 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 16 CYS A CB 1
144ATOM 115 S SG . CYS A 1 16 ? 17.575 12.695 10.129 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 16 CYS A SG 1
145ATOM 116 N N . NH2 A 1 17 ? 18.764 17.488 9.545 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 17 NH2 A N 1
146ATOM 117 N N . GLY B 1 1 ? 5.310 0.515 -2.085 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 1 GLY B N 1
147ATOM 118 C CA . GLY B 1 1 ? 5.827 1.845 -1.734 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 1 GLY B CA 1
148ATOM 119 C C . GLY B 1 1 ? 6.583 1.798 -0.425 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 1 GLY B C 1
149ATOM 120 O O . GLY B 1 1 ? 6.375 0.901 0.397 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 1 GLY B O 1
150ATOM 121 N N . CYS B 1 2 ? 7.469 2.765 -0.230 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 2 CYS B N 1
151ATOM 122 C CA . CYS B 1 2 ? 8.263 2.843 0.986 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 2 CYS B CA 1
152ATOM 123 C C . CYS B 1 2 ? 7.459 3.289 2.206 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 2 CYS B C 1
153ATOM 124 O O . CYS B 1 2 ? 7.480 2.634 3.249 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 2 CYS B O 1
154ATOM 125 C CB . CYS B 1 2 ? 9.440 3.798 0.787 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 2 CYS B CB 1
155ATOM 126 S SG . CYS B 1 2 ? 10.393 4.143 2.305 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 2 CYS B SG 1
156ATOM 127 N N . CYS B 1 3 ? 6.707 4.371 2.065 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 3 CYS B N 1
157ATOM 128 C CA . CYS B 1 3 ? 5.969 4.899 3.201 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 3 CYS B CA 1
158ATOM 129 C C . CYS B 1 3 ? 4.834 4.026 3.723 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 3 CYS B C 1
159ATOM 130 O O . CYS B 1 3 ? 4.379 4.203 4.854 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 3 CYS B O 1
160ATOM 131 C CB . CYS B 1 3 ? 5.496 6.319 2.913 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 3 CYS B CB 1
161ATOM 132 S SG . CYS B 1 3 ? 6.861 7.417 2.413 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 3 CYS B SG 1
162ATOM 133 N N . SER B 1 4 ? 4.396 3.078 2.907 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 4 SER B N 1
163ATOM 134 C CA . SER B 1 4 ? 3.346 2.153 3.296 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 4 SER B CA 1
164ATOM 135 C C . SER B 1 4 ? 3.919 0.916 4.013 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 4 SER B C 1
165ATOM 136 O O . SER B 1 4 ? 3.173 0.069 4.511 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 4 SER B O 1
166ATOM 137 C CB A SER B 1 4 ? 2.496 1.746 2.086 0.50 10.01 ? ? ? ? ? ? 4 SER B CB 1
167ATOM 138 C CB B SER B 1 4 ? 2.589 1.730 2.039 0.50 11.68 ? ? ? ? ? ? 4 SER B CB 1
168ATOM 139 O OG A SER B 1 4 ? 3.299 1.483 0.950 0.50 9.86 ? ? ? ? ? ? 4 SER B OG 1
169ATOM 140 O OG B SER B 1 4 ? 1.610 0.766 2.336 0.50 16.28 ? ? ? ? ? ? 4 SER B OG 1
170ATOM 141 N N . ASP B 1 5 ? 5.245 0.814 4.051 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B N 1
171ATOM 142 C CA . ASP B 1 5 ? 5.948 -0.289 4.710 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CA 1
172ATOM 143 C C . ASP B 1 5 ? 6.535 0.329 5.984 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B C 1
173ATOM 144 O O . ASP B 1 5 ? 7.426 1.171 5.915 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B O 1
174ATOM 145 C CB A ASP B 1 5 ? 7.076 -0.776 3.782 0.50 10.35 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CB 1
175ATOM 146 C CB B ASP B 1 5 ? 7.025 -0.873 3.791 0.50 12.00 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CB 1
176ATOM 147 C CG A ASP B 1 5 ? 7.994 -1.800 4.437 0.50 10.73 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CG 1
177ATOM 148 C CG B ASP B 1 5 ? 6.434 -1.672 2.630 0.50 14.78 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B CG 1
178ATOM 149 O OD1 A ASP B 1 5 ? 8.885 -1.411 5.225 0.50 11.55 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B OD1 1
179ATOM 150 O OD1 B ASP B 1 5 ? 5.195 -1.816 2.555 0.50 17.49 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B OD1 1
180ATOM 151 O OD2 A ASP B 1 5 ? 7.853 -3.001 4.133 0.50 12.90 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B OD2 1
181ATOM 152 O OD2 B ASP B 1 5 ? 7.211 -2.170 1.790 0.50 17.24 ? ? ? ? ? ? 5 ASP B OD2 1
182ATOM 153 N N . PRO B 1 6 ? 6.077 -0.121 7.166 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B N 1
183ATOM 154 C CA . PRO B 1 6 ? 6.556 0.411 8.451 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B CA 1
184ATOM 155 C C . PRO B 1 6 ? 8.061 0.640 8.616 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B C 1
185ATOM 156 O O . PRO B 1 6 ? 8.480 1.717 9.042 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B O 1
186ATOM 157 C CB . PRO B 1 6 ? 6.021 -0.605 9.462 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B CB 1
187ATOM 158 C CG . PRO B 1 6 ? 4.750 -1.072 8.820 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B CG 1
188ATOM 159 C CD . PRO B 1 6 ? 5.174 -1.267 7.385 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 6 PRO B CD 1
189ATOM 160 N N . ARG B 1 7 ? 8.879 -0.352 8.292 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B N 1
190ATOM 161 C CA . ARG B 1 7 ? 10.315 -0.187 8.454 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B CA 1
191ATOM 162 C C . ARG B 1 7 ? 10.904 0.851 7.511 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B C 1
192ATOM 163 O O . ARG B 1 7 ? 11.748 1.657 7.915 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B O 1
193ATOM 164 C CB . ARG B 1 7 ? 11.036 -1.533 8.330 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B CB 1
194ATOM 165 C CG . ARG B 1 7 ? 10.650 -2.506 9.443 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B CG 1
195ATOM 166 C CD . ARG B 1 7 ? 11.370 -3.844 9.336 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B CD 1
196ATOM 167 N NE . ARG B 1 7 ? 10.900 -4.799 10.344 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B NE 1
197ATOM 168 C CZ . ARG B 1 7 ? 11.306 -4.819 11.612 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B CZ 1
198ATOM 169 N NH1 . ARG B 1 7 ? 12.199 -3.933 12.051 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B NH1 1
199ATOM 170 N NH2 . ARG B 1 7 ? 10.824 -5.733 12.446 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 7 ARG B NH2 1
200ATOM 171 N N . CYS B 1 8 ? 10.435 0.877 6.272 1.00 7.07 ? ? ? ? ? ? 8 CYS B N 1
201ATOM 172 C CA . CYS B 1 8 ? 10.946 1.854 5.324 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 8 CYS B CA 1
202ATOM 173 C C . CYS B 1 8 ? 10.511 3.261 5.752 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 8 CYS B C 1
203ATOM 174 O O . CYS B 1 8 ? 11.305 4.207 5.726 1.00 7.11 ? ? ? ? ? ? 8 CYS B O 1
204ATOM 175 C CB . CYS B 1 8 ? 10.451 1.546 3.912 1.00 6.72 ? ? ? ? ? ? 8 CYS B CB 1
205ATOM 176 S SG . CYS B 1 8 ? 11.402 2.401 2.620 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 8 CYS B SG 1
206ATOM 177 N N . ASN B 1 9 ? 9.268 3.377 6.200 1.00 6.46 ? ? ? ? ? ? 9 ASN B N 1
207ATOM 178 C CA . ASN B 1 9 ? 8.707 4.648 6.655 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 9 ASN B CA 1
208ATOM 179 C C . ASN B 1 9 ? 9.542 5.212 7.812 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 9 ASN B C 1
209ATOM 180 O O . ASN B 1 9 ? 9.973 6.368 7.788 1.00 7.74 ? ? ? ? ? ? 9 ASN B O 1
210ATOM 181 C CB . ASN B 1 9 ? 7.254 4.417 7.099 1.00 7.47 ? ? ? ? ? ? 9 ASN B CB 1
211ATOM 182 C CG . ASN B 1 9 ? 6.560 5.696 7.541 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 9 ASN B CG 1
212ATOM 183 O OD1 . ASN B 1 9 ? 7.034 6.390 8.436 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 9 ASN B OD1 1
213ATOM 184 N ND2 . ASN B 1 9 ? 5.418 5.995 6.935 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 9 ASN B ND2 1
214ATOM 185 N N . MET B 1 10 ? 9.834 4.355 8.783 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 10 MET B N 1
215ATOM 186 C CA . MET B 1 10 ? 10.601 4.727 9.968 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 10 MET B CA 1
216ATOM 187 C C . MET B 1 10 ? 12.004 5.264 9.645 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 10 MET B C 1
217ATOM 188 O O . MET B 1 10 ? 12.534 6.117 10.366 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 10 MET B O 1
218ATOM 189 C CB . MET B 1 10 ? 10.702 3.508 10.892 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 10 MET B CB 1
219ATOM 190 C CG . MET B 1 10 ? 11.067 3.806 12.339 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 10 MET B CG 1
220ATOM 191 S SD . MET B 1 10 ? 11.261 2.286 13.327 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 10 MET B SD 1
221ATOM 192 C CE . MET B 1 10 ? 9.824 1.391 12.848 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 10 MET B CE 1
222ATOM 193 N N . ASN B 1 11 ? 12.597 4.774 8.559 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 11 ASN B N 1
223ATOM 194 C CA . ASN B 1 11 ? 13.938 5.187 8.157 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 11 ASN B CA 1
224ATOM 195 C C . ASN B 1 11 ? 13.988 6.288 7.103 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 11 ASN B C 1
225ATOM 196 O O . ASN B 1 11 ? 15.074 6.650 6.637 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 11 ASN B O 1
226ATOM 197 C CB . ASN B 1 11 ? 14.721 3.986 7.635 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 11 ASN B CB 1
227ATOM 198 C CG . ASN B 1 11 ? 15.009 2.960 8.712 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 11 ASN B CG 1
228ATOM 199 O OD1 . ASN B 1 11 ? 15.292 3.307 9.862 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 11 ASN B OD1 1
229ATOM 200 N ND2 . ASN B 1 11 ? 14.960 1.693 8.343 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 11 ASN B ND2 1
230ATOM 201 N N . ASN B 1 12 ? 12.833 6.839 6.738 1.00 6.31 ? ? ? ? ? ? 12 ASN B N 1
231ATOM 202 C CA . ASN B 1 12 ? 12.808 7.874 5.708 1.00 6.91 ? ? ? ? ? ? 12 ASN B CA 1
232ATOM 203 C C . ASN B 1 12 ? 11.918 9.067 5.992 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 12 ASN B C 1
233ATOM 204 O O . ASN B 1 12 ? 10.959 9.331 5.267 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 12 ASN B O 1
234ATOM 205 C CB . ASN B 1 12 ? 12.460 7.248 4.357 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 12 ASN B CB 1
235ATOM 206 C CG . ASN B 1 12 ? 13.594 6.420 3.811 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 12 ASN B CG 1
236ATOM 207 O OD1 . ASN B 1 12 ? 14.558 6.963 3.271 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 12 ASN B OD1 1
237ATOM 208 N ND2 . ASN B 1 12 ? 13.532 5.106 4.020 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 12 ASN B ND2 1
238ATOM 209 N N . PRO B 1 13 ? 12.247 9.839 7.036 1.00 6.91 ? ? ? ? ? ? 13 PRO B N 1
239ATOM 210 C CA . PRO B 1 13 ? 11.446 11.016 7.382 1.00 5.87 ? ? ? ? ? ? 13 PRO B CA 1
240ATOM 211 C C . PRO B 1 13 ? 11.391 12.107 6.317 1.00 6.60 ? ? ? ? ? ? 13 PRO B C 1
241ATOM 212 O O . PRO B 1 13 ? 10.433 12.878 6.280 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 13 PRO B O 1
242ATOM 213 C CB . PRO B 1 13 ? 12.116 11.524 8.659 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 13 PRO B CB 1
243ATOM 214 C CG . PRO B 1 13 ? 13.527 11.011 8.560 1.00 6.75 ? ? ? ? ? ? 13 PRO B CG 1
244ATOM 215 C CD . PRO B 1 13 ? 13.311 9.621 8.030 1.00 7.19 ? ? ? ? ? ? 13 PRO B CD 1
245ATOM 216 N N . ASP B 1 14 ? 12.411 12.212 5.469 1.00 6.99 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B N 1
246ATOM 217 C CA . ASP B 1 14 ? 12.393 13.263 4.450 1.00 7.42 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B CA 1
247ATOM 218 C C . ASP B 1 14 ? 11.186 13.158 3.539 1.00 7.25 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B C 1
248ATOM 219 O O . ASP B 1 14 ? 10.551 14.171 3.208 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B O 1
249ATOM 220 C CB . ASP B 1 14 ? 13.668 13.249 3.606 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B CB 1
250ATOM 221 C CG . ASP B 1 14 ? 14.795 14.039 4.235 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B CG 1
251ATOM 222 O OD1 . ASP B 1 14 ? 14.745 14.299 5.461 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B OD1 1
252ATOM 223 O OD2 . ASP B 1 14 ? 15.736 14.395 3.495 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 14 ASP B OD2 1
253ATOM 224 N N . TYR B 1 15 ? 10.844 11.930 3.167 1.00 6.76 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B N 1
254ATOM 225 C CA . TYR B 1 15 ? 9.716 11.709 2.277 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B CA 1
255ATOM 226 C C . TYR B 1 15 ? 8.451 11.156 2.922 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B C 1
256ATOM 227 O O . TYR B 1 15 ? 7.354 11.396 2.415 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B O 1
257ATOM 228 C CB . TYR B 1 15 ? 10.157 10.857 1.082 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B CB 1
258ATOM 229 C CG . TYR B 1 15 ? 11.107 11.584 0.139 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B CG 1
259ATOM 230 C CD1 . TYR B 1 15 ? 10.741 12.801 -0.448 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B CD1 1
260ATOM 231 C CD2 . TYR B 1 15 ? 12.346 11.037 -0.197 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B CD2 1
261ATOM 232 C CE1 . TYR B 1 15 ? 11.588 13.453 -1.358 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B CE1 1
262ATOM 233 C CE2 . TYR B 1 15 ? 13.200 11.681 -1.105 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B CE2 1
263ATOM 234 C CZ . TYR B 1 15 ? 12.809 12.884 -1.682 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B CZ 1
264ATOM 235 O OH . TYR B 1 15 ? 13.623 13.503 -2.605 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 15 TYR B OH 1
265ATOM 236 N N . CYS B 1 16 ? 8.596 10.463 4.051 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 16 CYS B N 1
266ATOM 237 C CA . CYS B 1 16 ? 7.453 9.883 4.764 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 16 CYS B CA 1
267ATOM 238 C C . CYS B 1 16 ? 7.082 10.666 6.041 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 16 CYS B C 1
268ATOM 239 O O . CYS B 1 16 ? 6.158 10.212 6.753 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 16 CYS B O 1
269ATOM 240 C CB . CYS B 1 16 ? 7.729 8.428 5.174 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 16 CYS B CB 1
270ATOM 241 S SG . CYS B 1 16 ? 8.254 7.256 3.881 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 16 CYS B SG 1
271ATOM 242 N N . NH2 B 1 17 ? 7.755 11.756 6.378 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 17 NH2 B N 1
272HETATM 243 O O . HOH C 2 . ? 13.556 7.613 18.889 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 21 HOH A O 1
273HETATM 244 O O . HOH C 2 . ? 25.243 12.897 9.349 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 22 HOH A O 1
274HETATM 245 O O . HOH C 2 . ? 23.423 14.254 3.662 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 23 HOH A O 1
275HETATM 246 O O . HOH C 2 . ? 15.253 19.134 -0.684 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 24 HOH A O 1
276HETATM 247 O O . HOH C 2 . ? 15.590 21.240 6.015 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 25 HOH A O 1
277HETATM 248 O O . HOH C 2 . ? 7.373 14.089 11.742 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 26 HOH A O 1
278HETATM 249 O O . HOH C 2 . ? 22.939 15.380 1.187 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 35 HOH A O 1
279HETATM 250 O O . HOH C 2 . ? 21.356 18.391 11.377 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 36 HOH A O 1
280HETATM 251 O O . HOH C 2 . ? 21.432 15.367 8.032 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 37 HOH A O 1
281HETATM 252 O O . HOH C 2 . ? 17.691 18.986 -1.939 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 39 HOH A O 1
282HETATM 253 O O . HOH C 2 . ? 9.012 12.139 14.683 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 41 HOH A O 1
283HETATM 254 O O . HOH C 2 . ? 6.540 12.808 14.237 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 42 HOH A O 1
284HETATM 255 O O . HOH C 2 . ? 19.343 20.744 -0.751 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 45 HOH A O 1
285HETATM 256 O O . HOH C 2 . ? 21.678 18.299 1.123 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 46 HOH A O 1
286HETATM 257 O O . HOH C 2 . ? 24.015 7.535 4.641 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 47 HOH A O 1
287HETATM 258 O O . HOH C 2 . ? 19.885 4.090 6.172 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 48 HOH A O 1
288HETATM 259 O O . HOH C 2 . ? 21.089 13.521 0.022 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 50 HOH A O 1
289HETATM 260 O O . HOH C 2 . ? 20.785 19.630 3.901 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 51 HOH A O 1
290HETATM 261 O O . HOH C 2 . ? 17.086 7.940 19.132 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 53 HOH A O 1
291HETATM 262 O O . HOH C 2 . ? 16.392 5.342 19.918 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 54 HOH A O 1
292HETATM 263 O O . HOH C 2 . ? 23.064 4.977 2.470 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 55 HOH A O 1
293HETATM 264 O O . HOH C 2 . ? 20.795 8.774 -0.587 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 56 HOH A O 1
294HETATM 265 O O . HOH C 2 . ? 26.647 7.228 5.323 1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 58 HOH A O 1
295HETATM 266 O O . HOH C 2 . ? 5.677 15.522 10.369 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 59 HOH A O 1
296HETATM 267 O O . HOH D 2 . ? 1.138 -1.560 7.296 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 18 HOH B O 1
297HETATM 268 O O . HOH D 2 . ? 8.474 -3.699 7.580 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 19 HOH B O 1
298HETATM 269 O O . HOH D 2 . ? 10.017 -3.980 5.219 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 20 HOH B O 1
299HETATM 270 O O . HOH D 2 . ? 6.946 12.855 8.890 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 27 HOH B O 1
300HETATM 271 O O . HOH D 2 . ? 3.881 2.576 7.282 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 28 HOH B O 1
301HETATM 272 O O . HOH D 2 . ? 7.647 5.828 11.097 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 29 HOH B O 1
302HETATM 273 O O . HOH D 2 . ? 9.188 15.534 1.193 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 30 HOH B O 1
303HETATM 274 O O . HOH D 2 . ? 8.090 -6.335 12.514 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 31 HOH B O 1
304HETATM 275 O O . HOH D 2 . ? 17.649 5.805 5.679 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 32 HOH B O 1
305HETATM 276 O O . HOH D 2 . ? 16.249 4.050 3.999 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 33 HOH B O 1
306HETATM 277 O O . HOH D 2 . ? 17.022 6.591 2.569 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 34 HOH B O 1
307HETATM 278 O O . HOH D 2 . ? 7.503 18.116 0.819 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 38 HOH B O 1
308HETATM 279 O O . HOH D 2 . ? 18.169 3.562 8.179 1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 40 HOH B O 1
309HETATM 280 O O . HOH D 2 . ? 3.578 7.643 11.488 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 43 HOH B O 1
310HETATM 281 O O . HOH D 2 . ? 4.020 18.633 -0.325 1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 44 HOH B O 1
311HETATM 282 O O . HOH D 2 . ? 18.213 5.204 0.610 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 49 HOH B O 1
312HETATM 283 O O . HOH D 2 . ? 15.431 1.837 5.542 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 52 HOH B O 1
313HETATM 284 O O . HOH D 2 . ? 17.652 2.846 -0.887 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 57 HOH B O 1
314#