<div dir="ltr"><div><div><div>Hi,<br><br></div>You should try to perform a RMSF analysis focused on the water molecules in your trajectory and identify those with low fluctuation values.<br><br></div>Best,<br><br></div>Aldo<br>
</div><div class="gmail_extra"><br><br><div class="gmail_quote">2014-04-06 11:40 GMT-04:00 Elaine Meng <span dir="ltr">&lt;<a href="mailto:meng@cgl.ucsf.edu" target="_blank">meng@cgl.ucsf.edu</a>&gt;</span>:<br><blockquote class="gmail_quote" style="margin:0 0 0 .8ex;border-left:1px #ccc solid;padding-left:1ex">
Hi Ying-chieh,<br>
The &quot;hydrophobicity surface&quot; refers to the surface coloring only: blue for the most hydrophilic amino amino acids, orange-red for the most hydrophobic.<br>
<br>
I would not give special meaning to which water molecules are displayed. &nbsp;The preset may display atomic detail including water molecules near a ligand, but only based on a simple distance cutoff from ligand atoms, like the &quot;ribbons&quot; interactive preset. The presets are described here:<br>

&lt;<a href="http://www.rbvi.ucsf.edu/chimera/docs/UsersGuide/menu.html#menupresets" target="_blank">http://www.rbvi.ucsf.edu/chimera/docs/UsersGuide/menu.html#menupresets</a>&gt;<br>
<br>
One idea for trying to find more tightly bound water molecules is to use the &quot;MD Movie&quot; tool (in menu under Tools... MD/Ensemble Analysis) to view your Amber trajectory and to calculate an occupancy map for water atoms relative to parts of the protein. &nbsp;This might or might not be useful depending on the protein flexibility and on which parts of the protein are held steady for the calculations.<br>

<br>
MD Movie, see the &quot;occupancy analysis&quot; section:<br>
&lt;<a href="http://www.rbvi.ucsf.edu/chimera/docs/ContributedSoftware/movie/framemovie.html" target="_blank">http://www.rbvi.ucsf.edu/chimera/docs/ContributedSoftware/movie/framemovie.html</a>&gt;<br>
<br>
There is also a tutorial on MD Movie with occupancy calculations:<br>
&lt;<a href="http://www.rbvi.ucsf.edu/chimera/docs/UsersGuide/tutorials/ensembles2.html#part2" target="_blank">http://www.rbvi.ucsf.edu/chimera/docs/UsersGuide/tutorials/ensembles2.html#part2</a>&gt;<br>
<br>
I hope this helps,<br>
Elaine<br>
-----<br>
Elaine C. Meng, Ph.D.<br>
UCSF Computer Graphics Lab (Chimera team) and Babbitt Lab<br>
Department of Pharmaceutical Chemistry<br>
University of California, San Francisco<br>
<div class=""><br>
On Apr 6, 2014, at 7:16 AM, Ying-Chieh Sun wrote:<br>
<br>
&gt; Hi,<br>
&gt; I did a simulation using Amber package and saved a snapshot into its pdb file, and use Chimera to open it. The pdb file contains a protein-ligand complex plus a box of about 20000 TIP3P water molecules.<br>
&gt;<br>
&gt; When I pressed presets-interactive 3-hydrophobicity surface, there are 8 water molecules stayed close to the ligand binding site.<br>
&gt;<br>
&gt; I am wondering how these 8 water molecules were determined? The reason I ask is because we are trying to find a way to determine &lsquo;crystal (or say, ordered) water molecules&rsquo;.<br>
&gt;<br>
&gt; This presets-interactive 3-hydrophobicity surface seems to perform this function in some way.<br>
&gt; Thank you for your help.<br>
&gt; Ying-chieh<br>
<br>
<br>
</div>_______________________________________________<br>
Chimera-users mailing list<br>
<a href="mailto:Chimera-users@cgl.ucsf.edu">Chimera-users@cgl.ucsf.edu</a><br>
<a href="http://plato.cgl.ucsf.edu/mailman/listinfo/chimera-users" target="_blank">http://plato.cgl.ucsf.edu/mailman/listinfo/chimera-users</a><br>
</blockquote></div><br><br clear="all"><br>-- <br><div dir="ltr">=========================================<br>Aldo Segura-Cabrera<br>Postdoctoral Fellow<br>Division of Experimental Hematology and Cancer Biology<div>Cancer and Blood Diseases Institute<br>
<span>Cincinnati Children&#39;s Hospital Medical Center</span><br>3333 Burnet Ave, MLC 7013, Cincinnati OH 45229<br>e-mail: <a href="mailto:asegurac@ipn.mx" target="_blank">Aldo.Segura-Cabrera@cchmc.org</a>; <a href="mailto:aldosegura@gmail.com" target="_blank">aldosegura@gmail.com</a><br>
=========================================</div></div>
</div>